如何看待蛋白质二级结构的可变性?
发布网友
发布时间：2022-05-25 00:45
共1个回答
热心网友
时间：2023-11-18 21:03
常见的结构有这些。
（一）α螺旋
α螺旋式蛋白质中最常见‘最典型、含量最丰富的二级结构元件。α螺旋是一种重复性的结构，每圈螺旋占3.6个氨基酸残基，沿螺旋方向上升0.54nm。残基的侧链伸向外侧。相邻螺圈之间形成氢键，氢键取向几乎与螺旋轴平行。
α螺旋本身是一个偶极矩，相当于在N末端积累了部分正电荷，在C末端积累了部分负电荷。
蛋白质中几乎所有的α螺旋都是右手的手性。不过，需要注意，右手α螺旋和左手α螺旋并不是对映体哦。
α螺旋的稳定性由R基的电荷性质、大小决定。
（二）β折叠片
由局部的协同性氢键形成，称为β折叠片。
β折叠片也是一种重复性结构，折叠片上的侧链都是垂直于折叠片的平面，并交替从平面上下二侧伸出。
折叠片可以有两种形式，一是平行式，另一种是反向平行式。
在纤维状蛋白质中，主要是反向平行式的β折叠片形式的蛋白质。
（三）β转角和β突起
自然界中的蛋白质多数是球状蛋白质（注意，不等同于球蛋白）。因此多肽链必须具有弯曲、回折和重新定位的能力，以便形成结实、球状的结构。
β转角时一种非重复性的结构，间临蛋白质的N-H和O形成氢键使得肽链发生弯曲。
目前发现的β转角多数都处在蛋白质分子的表面，因为在表面改变多肽链的方向阻力比较小。
β突起是一种小片的非重复性结构，能单独存在，但，大多数经常作为反向平行的β折叠片中的一种不规则情况而存在。
（四）无规卷曲
它是泛指那些没有纳入以上三种形式的二级结构。
这里，我只说明一点，无规卷曲只是这一大类二级结构的统称，其本身并不能代表什么，其实，大多数的无规卷曲并不是无规则的，也不是卷曲的。
谢谢！
………………
维持蛋白质二级结构稳定性的因素主要有氢键、二硫键、疏水作用力以及共价键。
以上这些结构力都不如离子键那么强力，所以，对结构的保持有一定的局限性，这就导致了蛋白质二级结构的可变性。
1）可变性的意义
蛋白质的二级结构的可变性有多重生物学意义。首先，蛋白质的降解需要先将蛋白质的折叠、螺旋打破，形成多肽链，才能有利于蛋白酶的催化。第二，绝大多数酶类都是蛋白质，在酶活性的调节里，有一种调节相当普遍，通过调节分子与酶的作用，改变酶的构象，从而导致酶活性的抑制或加强，在改变构象的过程中，其二级结构的改变是基础。另外，物质的主动运输与蛋白质的二级结构改变密切相关，肌肉的收缩过程也牵涉到蛋白质二级结构的改变，这两点请参考细胞生物学相关书籍。
2）可变性的内容
可变性主要是折叠片、螺旋片之间的相对滑动也转角的角度变化。这些变化都是耗能过程，需要ATP水解提供能量。
