Nature 突破!郑宁/董欣年合作团队揭示植物激素水杨酸与受体结合的分子机...
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发布时间：2024-08-19 18:19
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时间：2024-08-30 21:58
2020年8月12日，美国华盛顿大学郑宁团队和杜克大学董欣年团队合作在Nature发表研究成果，首次阐述了水杨酸与其受体NPR蛋白结合的结构基础。该研究为了解NPR受体蛋白在SA信号转导中的作用机制以及高抗病性植物培育提供了新的思路。该团队首次解析了拟南芥NPR4中直接结合SA的结构域 (SA binding core, SBC），并成功获得分辨率为2.3Å的NPR4-SBC与SA复合物晶体结构。分析显示，SA被严密地包裹在NPR4-SBC的疏水核心中，其羧基基团通过与NPR4中的精氨酸互作而被中和。有趣的是，在结构中并未发现SA进出受体的通道，结合HDX-MS的分析结果，研究者提出NPR蛋白的SBC结构域处于一个高度动态的构象变化状态，而SA能够诱导该结构域形成一个较为稳定的结合状态，从而直接调节NPR与其他蛋白的互作。
研究进一步分析发现，拟南芥NPR4水杨酸结合结构域（NPR4-SBC）与水杨酸（SA）复合体结构中，SA能够以类似方式结合NPR1的SBC结构域，确认了NPR1也是SA的受体。但研究也指出，纯化出的NPR1蛋白中，只有很少比例的蛋白具有结合SA的活性。这一发现解释了为什么之前对NPR1是否为SA受体的研究中，不同的检测方法会产生不同的结果。此外，该研究还揭示了NPR蛋白中除了通过SBC结构域与SA直接结合外，其SA结合活性会受到其它结构域的调节。通过基因定点突变，研究人员成功获得了一个SA结合不敏感及另一个SA结合超敏感突变植株。获得的超敏感突变株同时具有强化的基础免疫抗性和效应蛋白激发的免疫反应（ETI），避免了在强化植物基础免疫时常常会削弱ETI免疫的弊端。
综上所述，该研究揭示了水杨酸与NPR受体结合的结构基础和分子机理，解决了NPR1作为SA受体的争议。研究结果为进一步了解SA信号转导及调控机制奠定了基础，并为植物抗病基因工程设计提供了新的研究思路。该论文的共同通讯作者为华盛顿大学西雅图分校的郑宁教授和杜克大学的董欣年教授，共同第一作者为华盛顿大学访问学者、河南大学生命科学学院的王伟、杜克大学的博士后John Withers和华盛顿大学的李恒，华盛顿大学西雅图分校和杜克大学为共同通讯单位，河南大学为合作单位。
