酶的抑制剂中,不影响kcot/km的是

发布网友发布时间：2023-09-09 02:45

共1个回答

热心网友时间：2024-12-05 10:25

kcat/km的意义在生理条件下，大多数酶并不能被底物所饱和。在体内[s]/ km的比值通常介于0.01到1.0之间。根据米氏方程：
v＝Vmax[S]/(Km+[S])
按照vmax= kcat[Et], [Et]代表酶的总浓度。则：
V= kcat. [Et] [S]/( Km+[S])
当[S]《km时，自由酶浓度[E]= [Et]
所以v=(kcat/km). [E] [S]
即kcat/km是E和[S]反应形成参物的二级速率常数，有时也称为专一性常数。而kcat表示酶被底物饱和时，每秒钟每个酶分子转换底物的分子数，相当于一旦底物-酶中间物形成后，酶将底物转换成产物的效率，kcat越大，反应酶活力越大。
竞争性抑制剂与底物竞争酶活性中心的同一部位。km增大。
非竞争性抑制剂与酶的结合与底物不在同一位点，抑制剂可以和酶结合，也可以和酶与底物的复合物结合。km不变
反竞争性抑制剂只能与底物和酶的复合物结合，因此它能促进酶与底物的结合。km减小
现在自个分析去