tRNA怎么正确翻译?
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发布时间：2023-07-31 10:19
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时间：2024-11-23 10:25
首先，有一个叫rendancy的现象也可以确保翻译时的稳定性。这个现象简单来说就是不同的密码子，依旧可以翻译出相同的氨基酸（比如cua,ucu,ucg,ucc，uua,uug翻译出来都是leucine) 这是因为4^3=64远大于20个氨基酸+开始结束码。此外，就算翻译错误了也只有很少的一部分会表现出性状。chromosome上只有2%是有效coding的encode gene,其余均为junk gene。这里有不同假说解释这些non coding DNA的潜在用处（c-value enigma)。
所以，转录翻译虽然精确然而却并不是完全一成不变的。这些极少发生的error在长期的发展中慢慢演化成了大量的mutation，推动了物种的发展与演化。当然这一切都是建立在高度准确的前提下。
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时间：2024-11-23 10:25
翻译的步骤是，mRNA 和载有氨基酸的tRNA 进入核糖体，tRNA把3' 的氨基酸卸下来，然后自己被释放出去. 在tRNA进入核糖体之前，有一种酶（aaRS）负责把正确的氨基酸连接（amino-acylation）到 tRNA 上面.值得注意的是，通常情况下aaRS 跟tRNA 是成对出现的，就是说aaRS 会负责把正确的氨基酸连接到 tRNA 上面，特异性非常高。在这个过程时候，载有氨基酸的tRNA就会带着这个氨基酸进到核糖体完成translation后面的步骤。
氨基酸会被正常地安插在肽链里面。换句话说，如果想在肽链里面安插非天然的氨基酸 （unnatural amino acid），只要劫持 tRNA 挂载氨基酸的步骤就能实现了。有一个关键点在于，劫持的这个 tRNA 必需是正常的蛋白合成中非常少用的，因此现在常用的是 amber codon （琥珀密码子 UAG）。这个codon是三个stop codon 里面最少出现的，只要在目标蛋白的基因里面相应的位置安插这个codon，就可以把非天然蛋白安装进去了。劫持tRNA挂载各种氨基酸的办法有很多，用engineered enzyme或者用chemical synthesis的。 Enzymatic比较多的是稍微改造一下aaRS 的active site。举个例子，本来挂载 Phe的aaRS 稍微改造一下让(4-F) Phe也能做底物被挂载上去。
在中学生物学，甚至是本科生物学，标准答案都是“碱基互补配对”。这个答案其实不太经得住推敲。碱基互补配对，是说携带氨基酸的tRNA上面三碱基的反密码子与mRNA上面三碱基的密码子互补配对，从而选择得到正确的tRNA。暂时不考虑简并的情况，三碱基配对的自由能变化和只有两个碱基配对之间的差异。这个差异非常小，只有~5.5kJ/mol，在这种能量差异下，对tRNA的选择大约会有1%的错误率。一般的蛋白质平均有几百个氨基酸，那么，如果核糖体真的是单纯依靠碱基互补配对选择tRNA，那么蛋白的错误率是非常高的，几乎没有蛋白能够完全正确的合成出来。这种情况下，蛋白质的成品率过低，即使存在质量控制，也很难得到具有正确序列的蛋白质。与此对应的，实验测定的核糖体的错误率小于0.01%，远远小于碱基互补配对的能量差异所能达到的值。
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时间：2024-11-23 10:25
tRNA靠的是碱基互补配对来识别的。不要小看碱基互补配对，DNA的复制也是通过类似的方式完成的，而且效率绝对不差。例如大肠杆菌，翻译的速度可以达到60碱基/秒。在原核生物中的EF-Tu和真核生物中的EF-1均会帮助tRNA识别mRNA。简单来说：EF-Tu认为，与mRNA互补的那个tRNA是正确的。有两个说法值得一提：1. EF-Tu对不同tRNA的亲和性有微妙的差别，这导致了其选择性；2.tRNA和EF-Tu结合的时候是“弯的”，在这种情况下，tRNA虽然能实现碱基配对但是并不能真正地继续蛋白合成。只有配对正确，EF-Tu的GTP水解之后，tRNA才会“变直”，蛋白质合成才得以继续。如果说配错了，只能重来。再加上一件东西：核糖体。最初我们眼中的核糖体是这样的，而实际上更确切的，它是这样的：灰色的那些东西全是RNA，核糖体一大半都是RNA而不是蛋白质。所以说，我们最初理解的碱基互补配对是这样的，但实际是这样的：APE就是三个tRNA结合位点了。他们周围是成堆的RNA。rRNA与这对互补的密码子之间没错，rRNA与这对互补的密码子之间的氢键能够帮助其决定这个配对是否正确。
